Peptide gehört zu den Themen, bei denen die Details mehr zählen als die Schlagzeilen. Diese Seite bündelt Hintergrund, Wirkmechanismen und die praktischen Punkte, die am häufigsten gefragt werden.
Geprüft am 2026-01-26. Was noch umstritten ist, wird als umstritten gekennzeichnet.
== Literatur == Andrea Savarino: A historical sketch of the discovery and development of HIV-1 integrase inhibitors. In: Expert Opinion on Investigational Drugs. Band 15, Nr. 12, Dezember 2006, S. 1507–1522, doi:10.1517/13543784.15.12.1507, PMID 17107277 (englisch). Yue Wang et al.: Advances in the development of HIV integrase strand transfer inhibitors. In: European Journal of Medicinal Chemistry. Band 225, 5. Dezember 2021, S. 113787, doi:10.1016/j.ejmech.2021.113787, PMID 34425310 (englisch). Nokuzola Mbhele et al.: HIV-1 integrase strand transfer inhibitors: a review of current drugs, recent advances and drug resistance. In: International Journal of Antimicrobial Agents. Band 57, Nr. 5, Mai 2021, S. 106343, doi:10.1016/j.ijantimicag.2021.106343, PMID 33852932 (englisch). Kimberly K. Scarsi et al.: HIV-1 Integrase Inhibitors: A Comparative Review of Efficacy and Safety. In: Drugs. Band 80, Nr. 16, November 2020, S. 1649–1676, doi:10.1007/s40265-020-01379-9, PMID 32860583, PMC 7572875 (freier Volltext) – (englisch). Goedele N. Maertens, Alan N. Engelman, Peter Cherepanov: Structure and function of retroviral integrase. In: Nature Reviews. Microbiology. Band 20, Nr. 1, Januar 2022, S. 20–34, doi:10.1038/s41579-021-00586-9, PMID 34244677, PMC 8671357 (freier Volltext) – (englisch). Christian Hoffmann: Substanzklassen, Medikamentenübersicht. In: Jürgen Rockstroh, Christian Hoffmann (Hrsg.): HIV 2022/2023. Medizin Fokus Verlag, Hamburg 2022, ISBN 978-3-941727-28-1, S. 80–88 (hivbuch.de [PDF]). John D.
Quellen: de.wikipedia.org
Loaiza et al.: Integrase inhibitors: current protagonists in antiretroviral therapy. In: Immunotherapy. Band 15, Nr. 17, Dezember 2023, S. 1477–1495, doi:10.2217/imt-2023-0011, PMID 37822251 (englisch).
Quellen: de.wikipedia.org
Interferone (IFN, von lateinisch interferre ‚eingreifen‘, ‚sich einmischen‘) sind Proteine oder Glykoproteine, die eine immunstimulierende, vor allem antivirale und antitumorale Wirkung entfalten (siehe auch Zytokine). Sie werden als körpereigene Gewebshormone in menschlichen und tierischen Zellen gebildet, vor allem von Leukozyten (weiße Blutkörperchen, z. B. T-Lymphozyten, Monozyten) und Fibroblasten. Eine ähnliche Funktion bei Pflanzen erfüllen die Phytoalexine.
Quellen: de.wikipedia.org
Alpha-Interferon (IFN-α; auch „Leukozyten-IFN“, früher Typ-I-Interferon) ist ein Protein aus 166 Aminosäuren. Es gibt 23 bekannte Varianten, die meisten davon sind nicht glykosyliert. Alpha-Interferon kann von vielen Zelltypen gebildet werden, als Antwort auf die Erkennung viraler oder bakterieller Nukleinsäure. Es aktiviert virusinfizierte sowie umliegende nichtinfizierte Zellen. In diesen Zellen werden folglich Proteine gebildet, welche einerseits eine weitere (Virus-)Proteinsynthese in jenen Zellen hemmen und andererseits den Abbau von viraler und zellulärer RNA bewirken. Vermehrt werden MHC-Klasse-I-Moleküle sowie Proteasomen gebildet, welche virusinfizierte Zellen durch T-Lymphozyten (Immunabwehr) leichter angreifbar machen. Alpha-Interferon aktiviert NK-Zellen (natürliche Killer-Zellen), welche der Virus- und Tumorabwehr dienen. Das Binden der Alpha-Interferone an ihren spezifischen Rezeptor bewirkt eine Aktivierung der Rezeptor-assoziierten Januskinasen durch Phosphorylierung, welche nachfolgend die „signal transducer and activator of transcription“ STAT-Proteine phosphorylieren und damit aktivieren (JAK-STAT-Signalweg). Aktivierte STAT-Proteine dimerisieren (Homo- oder Heterodimer), translozieren in den Zellkern und aktivieren die Genexpression von „Interferon-stimulierten Genen“, indem sie an bestimmte Erkennungssequenzen dieser Gene binden.
Quellen: de.wikipedia.org
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